Translation for "transglutaminaaseilla" to english

Transglutaminaaseilla

• transglutaminases

Translation examples

transglutaminases

Transglutaminaaseja voidaan käyttää kaikissa elintarvikesovelluksissa.
Transglutaminases can be used in all food applications.

Entsyymaattiset ristisidontareaktiot toteutettiin Trichoderma reesei -homeen tyrosinaasilla (TrTyr) ja niitä verrattiin Streptoverticillium mobaraense -transglutaminaasin (Tgase) aiheuttamiin reaktioihin.
Enzymatic cross-linking reactions were performed by fungal Trichoderma reesei tyrosinase (TrTyr) and the performance of the enzyme was compared to that of transglutaminase from Streptoverticillium mobaraense (Tgase).

Proteiinien ristisidontaan soveltuvia entsyymejä, kuten transglutaminaaseja, on tällä hetkellä kaupallisesti saatavilla, mutta myös muuntyyppisiä ristisidontaan kykeneviä entsyymejä tutkitaan ja kehitetään parhaillaan runsaasti.
Protein cross-linking enzymes such as transglutaminases are currently commercially available, but also other types of cross-linking enzymes are being explored intensively.

Transglutaminaasit tunnistettiin ja kuvailtiin ensimmäisen kerran 1959.
Transglutaminases were first described in 1959.

Teollisesti mikrobipohjaisesti tuotettuja transglutaminaaseja käytetään proteiinien liittämiseen yhteen.
In commercial food processing, transglutaminase is used to bond proteins together.

Transglutaminaaseihin kuuluvat entsyymit, jotka katalysoivat luonnossa pääasiallisesti isopeptidisidoksen muodostumista lysiinitähteen sivuketjun ε-aminoryhmän ( -NH2 ) ja glutamiinitähteen sivuketjun γ-karboksiamidiryhmän ( -(C=O)NH2 ) välille.
Transglutaminases are enzymes that in nature primarily catalyze the formation of an isopeptide bond between γ-carboxamide groups ( -(C=O)NH2 ) of glutamine residue side chains and the ε-amino groups ( -NH3 ) of lysine residue side chains with subsequent release of ammonia ( NH3 ).

Reaktio on Gln-(C=O)NH2 + NH2-Lys → Gln-(C=O)NH-Lys + NH3 Transglutaminaasit voivat myös liittää primäärisen amiinin ( RNH2 ) proteiinissa tai peptidissä olevaan glutamiinitähteen sivuketjun karboksiamidiin isopeptidisidoksen muodostaen Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O)NHR + NH3 Entsyymit voivat myös deamidoida glutamiinitähteen veden läsnä ollessa glutamiinihappotähteeksi Gln-(C=O)NH2 + H2O → Gln-COOH + NH3 Muun muassa nisäkkäiden transglutaminaasit vaativat kofaktorikseen kalsiumioneita.
The reaction is Gln-(C=O)NH2 + NH2-Lys → Gln-(C=O)NH-Lys + NH3 Transglutaminases can also join a primary amine ( RNH2 ) to the side chain carboxyamide group of a protein/peptide bound glutamine residue thus forming an isopeptide bond Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O)NHR + NH3 These enzymes can also deamidate glutamine residues to glutamic acid residues in the presence of water Gln-(C=O)NH2 + H2O → Gln-COOH + NH3 Transglutaminase isolated from Streptomyces mobaraensis -bacteria for example, is a calcium-independent enzyme.

Isopeptidisidos voi myös muodostua esimerkiksi glutamiinin sivuketjun γ-karboksiamidiryhmän ( -(C=O)NH2 ) reagoidessa jonkin aminohapon primäärisen aminoryhmän ( RNH2 ) kanssa reaktiossa Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O)NH-R + NH3 Edeltävän kaltaista reaktiota katalysoivat transglutaminaasit glutamiinin ja lysiinin sivuketjujen välille.
Isopeptide bond may also form between a γ-carboxamide group ( -(C=O)NH2 ) of glutamine and primary amine ( RNH2 ) of some amino acid as follows Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O)NH-R + NH3 Bond formation can be either enzyme catalyzed, as in the case for the isopeptide bond formed between lysine and glutamine catalyzed by transglutaminases (their reaction is similar to the reaction above), or it can form spontaneously as observed in HK97 bacteriophage capsid formation and Gram-positive bacterial pili.